Umělá inteligence navrhla proteinové nanoklece: Otevírají cestu k revoluci ve vakcínách a lécích

Mezinárodní výzkumný tým pod vedením korejského vědce, profesora Sangmina Leeho z Pohang University of Science and Technology (POSTECH), ve spolupráci s profesorem Davidem Bakerem z University of Washington (držitelem Nobelovy ceny za chemii 2024), dosáhl významného průlomu.

Mezinárodní výzkumný tým pod vedením korejského vědce, profesora Sangmina Leeho z Pohang University of Science and Technology (POSTECH), ve spolupráci s profesorem Davidem Bakerem z University of Washington (držitelem Nobelovy ceny za chemii 2024), dosáhl významného průlomu. S využitím umělé inteligence (AI) se jim podařilo navrhnout rozsáhlé proteinové struktury, které věrně napodobují principy samoorganizace nalezené v přirozeně se vyskytujících virech. Jejich objev, publikovaný v prestižním časopise Nature, představuje designový princip umožňující jediné proteinové složce současně vytvářet pětiúhelníkové a šestiúhelníkové uspořádání a samoorganizovat se do struktur podobných virům.

Proteinové nanoklece se v biomedicíně staly jedním z nejslibnějších materiálů pro doručování léků nové generace. Jedná se o duté struktury v nanometrovém měřítku, které vznikají spontánním spojením více proteinů. Mohou stabilně přenášet léky, genetické materiály a enzymy ve svém vnitřním prostoru, zatímco na jejich vnější plášť lze připojit antigeny. Stávající technologie designu se však z velké části opíraly o počítačově odvozené „dokonale symetrické struktury“, což zásadně omezovalo velikost a složitost struktur, které bylo možné vytvořit z jednoho proteinového stavebního bloku.

Tým se inspiroval viry v přírodě, které používají jediný typ proteinu opakovaný stovky až tisícekrát, přičemž jemně upravují polohu a lokální prostředí každého proteinu k vytvoření masivních skořápek. Tento princip je známý jako kvazisymetrie a tato studie jej úspěšně implementovala do designu umělých proteinů. Klíčem k rozšíření velikosti virových skořápek se ukázaly být úhly a zakřivení mezi proteinovými stavebními bloky. Příliš ploché uspořádání by neumožnilo uzavření skořápky, zatímco příliš velké zakřivení by vedlo k příliš malé struktuře. Přesným vyvážením těchto faktorů tým dosáhl toho, že jediný protein mohl současně zaujímat pětiúhelníkové i šestiúhelníkové prostředí v závislosti na své poloze v sestavě. K tomu byla jako základní stavební jednotka použita trimerní jednotka (shluk tří proteinů) a k návrhu nových spojovacích struktur byl využit nástroj RFdiffusion, založený na umělé inteligenci. Tento přístup, podobný skládání stavebních bloků pod různými úhly, umožnil proteinům zapadnout do sebe v různých orientacích a vytvořit masivní kopulovitou skořápku namísto plochého listu. Tento průlom otevírá cestu k zásadnímu přepracování doručování vakcín a léků, což by mohlo přinést efektivnější a cílenější léčbu v budoucnu.