Inženýrství bakteriálních spor: Nové objevy urychlí vývoj vakcín a enzymů

Vědci z Tufts University objevili nové způsoby, jak rozšířit potenciál využití bakteriálních spor jako katalyzátorů pro chemické reakce, výrobu biopaliv nebo rozklad znečišťujících látek.

Vědci z Tufts University objevili nové způsoby, jak rozšířit potenciál využití bakteriálních spor jako katalyzátorů pro chemické reakce, výrobu biopaliv nebo rozklad znečišťujících látek. Jejich práce, publikovaná v časopise JACS Au, výrazně posouvá bioinženýrství, které využívá miliony let evolucí zdokonalené biologické procesy k efektivní tvorbě léků, chemikálií a dalších produktů zlepšujících naše životy.

Některé druhy bakterií v reakci na stresové podmínky, jako je extrémní teplo, chlad, sucho, nedostatek živin nebo dezinfekční prostředky, vytvářejí spory – ztvrdlé, proteinem potažené koule chránící jádro s DNA. Tyto spory zůstávají stabilní a neaktivní po celá léta, dokonce i staletí, a čekají na vhodné podmínky k opětovné aktivaci. Tato mimořádná stabilita činí bakteriální spory ideálními kandidáty pro bioinženýrství. Výzkumníci je navrhují tak, aby exprimovaly léky, průmyslové enzymy a katalyzátory, nebo aby sloužily jako biologické senzory, kdy jsou užitečné molekuly fúzovány s vnějším proteinovým obalem spory. Produkty fúzované s proteiny lze skladovat a distribuovat bez nutnosti chlazení, nebo je lze použít v aplikacích za extrémních podmínek, jako je vysoké teplo nebo vystavení agresivním chemikáliím.

Dosud bylo pro fúzi prozkoumáno pouze 12 z téměř 50 proteinů, které pokrývají spory. Tým profesora Nika Naira však rozšířil tento seznam na 33 proteinů, což otevírá cestu k mnohem širší škále bioinženýrských produktů. Inženýrství spor je stále se rozvíjející technologie, přičemž většina produktů je ve fázi vývoje. Rozšíření seznamu cílů pro fúzi může tento proces výrazně urychlit.

Mezi potenciální produkty patří například perorální vakcíny, kde spory s antigeny na svém povrchu procházejí gastrointestinálním traktem a stimulují slizniční imunitní odpověď. To je činí velmi atraktivními pro distribuci do odlehlých oblastí bez nutnosti chlazení a pro očkování bez jehel. Spory mohou být také upraveny tak, aby fluoreskovaly v přítomnosti specifických chemických sloučenin, což z nich činí silné kandidáty pro detekci toxinů v náročných prostředích. Zobrazováním enzymů na svém povrchu mohou upravené spory fungovat také jako katalyzátory pro chemické reakce, výrobu biopaliv nebo rozklad znečišťujících látek.

Jako důkaz konceptu tým profesora Naira fúzoval vnější proteinové obaly spor s enzymy, které dokážou rozkládat polyethylentereftalát (PET), tvrdý plast používaný v mnoha produktech, jako jsou lahve na vodu a automobilové díly. Z rozšířeného seznamu proteinů obalu spor identifikovali malý protein SscA (small spore coat assembly protein A) jako nejlepší pro fúzi s PET-rozkládajícím enzymem, dosahující čtyřikrát vyšší aktivity. Pro rozklad skutečného pevného PET plastu se ukázal jako účinnější protein vnějšího obalu CotY, který je na povrchu spory lépe přístupný. Vědci také naznačují, že kombinace fúzních produktů ve sporách by mohla vytvořit vícekrokový proces rozkladu pevných plastů a následné metabolizace uvolněných chemikálií do ekologicky bezpečných forem.