Antioxidantní enzymy překvapily vědce: Skládají se mnohem rozmanitěji a tvoří „molekulární Lego“

Vědci z VIB, Vrije Universiteit Brussel, Saarland University a RPTU University Kaiserslautern-Landau učinili průlomový objev, který zásadně mění pohled na antioxidantní enzymy z rodiny peroxiredoxinů.

Vědci z VIB, Vrije Universiteit Brussel, Saarland University a RPTU University Kaiserslautern-Landau učinili průlomový objev, který zásadně mění pohled na antioxidantní enzymy z rodiny peroxiredoxinů. Tyto enzymy patří mezi nejhojnější v buňkách a hrají klíčovou roli při řízení oxidačního stresu, regulaci hladiny peroxidů, jako je peroxid vodíku, přenosu redoxních signálů a ochraně dalších proteinů během stresu. Po celá desetiletí se předpokládalo, že se tyto enzymy skládají výhradně do komplexů tvořených deseti identickými podjednotkami uspořádanými do prstencového tvaru.

Nová studie, publikovaná v prestižním časopise Nature Chemical Biology, však tento dlouholetý názor vyvrací. Výzkumníci prokázali, že varianty peroxiredoxinů se mohou skládat do mnohem rozmanitějších struktur, konkrétně do heterooligomerů. Jedná se o smíšené komplexy, které obsahují různé proteinové izoformy. Tato nově objevená schopnost umožňuje buňkám vytvářet molekulární rozmanitost, aniž by potřebovaly zcela nové proteiny.

Bruce Morgan ze Saarland University zdůrazňuje význam objevu: „Peroxiredoxiny jsou jedny z nejhojnějších redoxních enzymů v buňce a zjištění, že si podjednotky míchají a spojují, přidává zcela novou vrstvu k tomu, jak přemýšlíme o redoxní regulaci.“ Z evolučního hlediska se jedná o pozoruhodný příklad „molekulárního Lega“, kde buňky generují složitost a funkční rozmanitost z pouhé hrstky jednoduchých proteinových modulů. K tomuto objevu vědci využili kombinaci biochemické rekonstituce, nativní hmotnostní fotometrie, elektronové mikroskopie a experimentů na živých buňkách.